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por Ann Gauger

Biologic Institute

As proteínas são os blocos construtores da vida. Elas são as partes estruturais que dão format às células, as enzimas que constroem ou desmembram as moléculas da vida, os motores que transportam as coisas, os agentes que enviam sinais e regulam a atividade de outras proteínas e genes, e os mórfogenos que ajudam a determiner o desenvolvimento do organismo.

O que determina a atividade e propriedades de uma proteína? O seu formato. E o que determina o seu formato? O modo como o seu colar unidimensional de aminoácidos se dobra. Isto é um processo complexo envolvendo muitas interações, tão complexa que nós não podemos predizer com certeza a estrutura de uma proteína baseada na sua sequência.



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Para se ter uma ideia do problema, dê uma olhada na figura acima à esquerda. Esta é uma ilustração de uma única proteína chamada porina, cuja estrutura tem sido determinada experimentalmente. Esta proteína tem aproximadamente 300 aminoácidos. O que você aqui é a disposição de todas as suas ligações covalentes entre os átomos, mostrados como bastões.

Entender aquele emaranhado de ligações é difícil. Assim, os cientistas frequentemente retratam as proteínas num desenho de forma simplificada que mostra a estrutura secundária do dobramento da proteína. Essas estruturas secundárias são temas dentro da proteína que formam ou as espirais helicoidais alfa ou as folhas beta pregueadas, e por isso desenhadas como espirais ou setas achatadas em desenhos ilustrativos. A figura central acima mostra a porina, na mesma orientação e tamanho como a primeira figura, mas agora desenhada em forma de cartoon. A porina é composta, na sua maior parte, de folhas beta anti-paralelas, dispostas em um formato tipo barril, com uma abertura no centro.

Mas nenhuma dessas figuras ilustra a porina como ela se parece se nós pudéssemos tirar uma fotografia. A figura acima à direita é uma vista da superfície da porina, mostrando os seus muitos ganchos e reentrâncias, e um buraco no meio. Esses ganchos e reentrâncias permitem à porina montar na sua forma funcional final na membrana, um trímero composto de três correntes de porinas hermeticamente acopladas. A imagem abaixo é uma porina trimérica específica de sucrose encontrada em E. coli. O pintor a desenhou de tal forma a fim de que nós possamos ver a estrutura secundária dentro do trímero montado, e está colorida como um arco-íris conforme o bobinamento das cadeias de aminoácidos, desde a primeira (azul) à última (vermelha).



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E o que faz uma porina? Ela serve como um poro para permitir que moléculas específicas entrem no espaço periplásmico das bactérias. Portanto, o poro tem de ter um formato e polaridade específica para permitir a admissão dos elementos químicos corretos, mas excluir outros, e a parte externa da proteína tem de ser capaz de interagir estavelmente ou com outras porinas ou com a membrana. Tudo isso depende da informação contida na sequência primária da porina.
Pesquisa indica que as sequências que se dobram em um formato particular funcional são raras. Somente apenas 1 em 10^77 possíveis sequências irão adotar um dobramento funcional de 150 aminoácido de comprimento. Quão rara é uma porina como sequência funcional? Baseado nos seus impedimentos funcionais, ela é provavelmente tão rara como o dobramento enzimático já testado.

Meu ponto? As proteínas exibem design requintado, com uma extraordinária complexidade especificada embutida em suas sequências. É demasiada demais para ser resultado de processos randômicos.

Mais exemplos se seguirão.

Crédito da imagem: Wikimedia Creative Commons de porina específica de sucrose

Design requintado

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Quanto mais nós aprendemos sobre a vida, mais claramente ela revela design.

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NOTA DESTE BLOGGER:

Vide o design inteligente em ação na visualização da estrutura e função da porina em um laboratório na USP.

Para protegê-lo de perseguição e destruição de sua carreira acadêmica pela Nomenklatura científica ali instalada, a mesma que hoje persegue o Prof. Dr. Marcos Nogueira Eberlin, da Unicamp, o Prof. Dr. Bayardo Baptista Torres não defende a teoria do Design Inteligente!
Eduardo
Eduardo

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